1. Što je prolin: cis-trans izomerizacija
Peptidne veze s prolinom i drugim N-supstituiranim aminokiselinama kao što je sarkozin omogućuju stvaranje cis i trans izomera. Većina peptidnih veza velikom većinom preuzima trans izomer (obično 99,9% u uvjetima bez naprezanja), uglavnom zato što je amidni vodik (trans izomer) više sterički odbojan prema prethodnom C atomu nego što je sljedeći C atom (cis izomer) manji. U uvjetima bez naprezanja, udio X-Pro peptidnih veza u cis izomeru bio je značajno povećan, a cis udio je obično bio u rasponu od 3%-10%. Međutim, ove vrijednosti ovise o prethodnim aminokiselinama, Gly i aromatskim ostacima koji daju rastuće frakcije cis-izomera. Identificirano je do 40% cis komponenti za Aromatic-Pro peptidne veze.
S kinetičkog stajališta, cis-trans izomerizacija prolina je vrlo spor proces koji se može dogoditi hvatanjem jednog ili više prolinskih ostataka koji su ključni za savijanje u neprirodnom izomeru kako bi se spriječio proces savijanja proteina, posebno kada prirodni protein zahtijeva cis izomer. To je zato što se prolinski ostaci sintetiziraju samo u trans izomeru u ribosomu. Svi organizmi imaju prolil izomeraze koje kataliziraju ovu izomerizaciju, a neke bakterije imaju posebne prolil izomeraze povezane s ribosomima. Međutim, nisu svi prolini potrebni za savijanje, a savijanje proteina može se odvijati normalnom brzinom unatoč neprirodnom konformeru s mnogo X-Pro peptidnih veza.
2. Što je prolin: upotreba prolina
Prah prolina laktobacila i njegovi derivati obično se koriste kao asimetrični katalizatori u organokatalitičkim reakcijama prolina. CBS redukcija i prolinom katalizirana aldolna kondenzacija istaknuti su primjeri. Tijekom procesa kuhanja, proteini bogati prolinom spajaju se s polifenolima i stvaraju mutnoću (zamućenost).
L-prolin je osmoprotektor i stoga se koristi u mnogim farmaceutskim i biotehnološkim primjenama. Medij za rast koji se koristi u kulturi biljnog tkiva može se nadopuniti prolinom. To povećava rast, možda zato što pomaže biljkama da toleriraju stres kulture tkiva.
Glicin i prolin su među dvije aminokiseline koje ne odgovaraju tipičnom Ramachandran dijagramu. Kutovi ψ i ϕ oko peptidne veze imaju manje stupnjeva dopuštene rotacije zbog formiranja prstena vezanog za ugljik. Kao rezultat toga, često se pojavljuje u "zavojima" proteina jer njegova slobodna entropija (ΔS) nije velika u odnosu na druge aminokiseline, pa je manja promjena u entropiji između presavijenih i nesavijenih oblika. Nadalje, prolin se rijetko pojavljuje u strukturama i jer smanjuje stabilnost takvih struktura jer njegov bočni lanac -N može formirati samo jednu dušikovu vezu. Dodatno, prolin je aminokiselina koja ne stvara crvenu/ljubičastu boju kada se razvije s ninhidrin sprejom u kromatografiji. Nasuprot tome, prolin proizvodi narančasto/žutu boju.