Što je prolin: Razumijevanje prolina
Prolin je neesencijalna aminokiselina u ljudskom tijelu. Prolin ima tri oblika: DL-prolin, L-prolin i D-prolin. Prolin koji se obično spominje je L-prolin, prirodna aminokiselina koja je stupčasti kristal na sobnoj temperaturi. Brzo se razgrađuje na 215-220 stupnjeva kada se zagrijava. Topljiv je u vrućoj vodi i etanolu, blago je slatkog okusa i higroskopan. Rotira ulijevo u alkalnoj otopini. [ ]D25-86.5 stupnjeva (voda), -60.4 stupnjeva (5N solna kiselina). Nalazi se u raznim proteinima. To je umjereno zastupljena aminokiselina u morskim planktonskim organizmima, a prisutna je i u morskoj vodi, česticama i morskim sedimentima.
Što je prolin: svojstva strukture proteina
Jedinstvena ciklička struktura bočnog lanca prolina daje prolinu izvrsnu konformacijsku krutost u usporedbi s drugim aminokiselinama. Također utječe na brzinu stvaranja peptidne veze između prolina i drugih aminokiselina. Kada je prolin vezan za amidnu skupinu u peptidnoj vezi, njegov dušik nije vezan ni za jedan vodik, što znači da ne može donirati vodikove veze, ali može prihvatiti vodikove veze.
Formiranje peptidnih veza s ulaznom Pro-tRNAPro mnogo je sporije nego s bilo kojom drugom tRNA, što je opća značajka N-alkil aminokiselina. Stvaranje peptidne veze između ulazne tRNA i lanca koji završava prolinom također je sporo. Stvaranje veze prolin-prolin je najsporije.
Jedinstvena konformacijska krutost prolina utječe na sekundarnu strukturu proteina u blizini prolinskih ostataka i može objasniti veću prevalenciju prolina u termofilnim bakterijskim proteinima. Sekundarna struktura proteina može se opisati diedarskim kutovima φ,ψ i ω okosnice proteina. Ciklička struktura bočnog lanca prolina zaključava kut φ na oko -65 stupnjeva.
Prolin može djelovati kao strukturni disruptor u konvencionalnim elementima sekundarne strukture kao što su -spirale i -plohe; međutim, prolin se također često nalazi kao x-ti ostatak u -heliksu i na rubovima -listova. Prah prolina laktobacila također je čest u zavojima (još jedna sekundarna struktura), pomažući u formiranju -zavoja. Ovo može objasniti čudnu činjenicu da je prolin često izložen otapalu unatoč tome što ima potpuno nepolarni bočni lanac.
Uzastopni prolini ili hidroksiprolini mogu proizvesti poliprolinske spirale, koje su glavna sekundarna struktura u kolagenu. Hidroksilacija prolina značajno povećava konformacijsku stabilnost kolagena pomoću prolil hidroksilaze. Stoga je hidroksilacija prolina ključni biokemijski proces za održavanje vezivnog tkiva viših organizama. Teške bolesti poput skorbuta mogu biti uzrokovane nedostacima u ovoj hidroksilaciji, kao što su mutacije prolil hidroksilaze ili nedostatak kofaktora esencijalne askorbinske kiseline (vitamin C).